توضیحات کامل :

ترجمه مقاله ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی  نیتریل هیدراتاس. شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده ی Pseudonocardia thermophila JCM 3095 در 14 صفحه فارسی ورد قابل ویرارش با فرمت doc به همراه اصل مقاله انگلیسی

 

 


عنوان فارسی :

ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی  نیتریل هیدراتاس. شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده ی Pseudonocardia thermophila JCM 3095

عنوان انگلیسی :

Mechanical aspects of nitrile hydratase enzymatic activity. Steered molecular dynamics simulations of Pseudonocardia thermophila JCM 3095

تعداد صفحات فارسی : 14 صفحه ورد قابل ویرایش

سطح ترجمه : متوسط

شناسه کالا : y1058

دانلود رایگان مقاله انگلیسی : http://ofmas.ir/dlpaper/y1058.pdf

دانلود ترجمه فارسی مقاله : بلافاصله پس از پرداخت آنلاین 17 هزار تومان قادر به دانلود خواهید بود .


بخشی از ترجمه :


چکیده
نیتریل هیدراتاس (Nitrile hydratase) (NHase)، یک آنزیم بیوتکنولوژیکی مهم است که با استفاده از مدلسازی کامپیوتری دینامیک مولکولی هدایت شده برای نخستین بار بررسی شده است. یک نیروی خارجی برای لیگاندهای کوتاه شده به کار رفت تا راه های انتقال را برای آکریلونیتریل (زیرلایه) و آکریلامید (محصول) مشخص نماید.نیروی کششی میانگین 120 PN در کانال آنزیم 50% از نیروی موجود در آب مدل بالاتر بود.مانع عمده ی PN 500 با βPhe37 تولید می شود. این ناحیه ممکن است مسئول فضاگزینی NHases ها باشد.
در این تز، مدلهای جنبشی و سیال برای مشکلات مختلف در فیزیک پلاسمای کوانتوم بکار میروند.برای نمونه، نشان داده خواهد شد اصلاح الکترودینامیک کوانتوم برای فاکتور –g الکترون میتواند یک حالت موج را موجب شود که دچار کمبود شباهت (آنالوگ) کلاسیک میشود و این اسپین ممکن است بر روی میزان میرایی موج های Alfvén اثر بگذارد.این مدلها هم چنین برای مشکلات غیر خطی بکار میرود و نشان داده خواهد شد که آنها موجب اصلاحات نیروی به اصطلاح پاندروموتیو (ponderomotive) اسپین میشوند.




Abstract

Nitrile hydratase (NHase), an important biotechnological enzyme, has been investigated using a steered molecular dynamics computer modelling for the first time. An external force applied to the docked ligands was used to determine transport paths for acrylonitrile (substrate) and acrylamide (product). The average drag force of 120 pN within the enzyme channel is 50% higher than that in model water. The major hindrance of 500 pN is generated by (3Phe37 residue. This region may be responsible for the stereoselectivity of NHases.